H2Bub促进Set组蛋白甲基化转移酶复合体的活性
组蛋白H3第四位赖氨酸的甲基化（H3K4me）对真核生物转录活性的染色体的形成是至关重要的。

组蛋白H2B单泛素化（H2Bub）是另一个与转录有关的组蛋白修饰。研究发现，在酵母、果蝇以及一些人类细胞系，H3K4me通过H2Bub被全面的刺激。

目前，这些反式的组蛋白修饰通路的机制还不明确，但是对不同的实验系统进行的研究表明，H2Bub能够影响甲基转移酶复合体的亚基构成或是直接激活甲基转移酶的活性。

来自加拿大麦吉尔大学的研究人员已经在体外重新构建了这个通路，他们使用来自裂殖酵母的H3K4特异性甲基转移酶复合体SetC，以及含有半合成的H2Bub的染色质底物。

实验结果发现，在体外裂殖酵母的SetC对核小体组蛋白H3的活性通过H2Bub被直接增强。

重要的是，来源于缺失H2Bub细胞的SetC保留了对自由的组蛋白底物的活性，这表明在没有H2Bub时SetC保持完好。

染色质免疫沉淀分析显示，在H2Bub缺陷的突变体，招募完好的SetC到转录的染色质的过程也是缺陷的。

该实验讨论了裂殖酵母组蛋白窜扰（crosstalk）与SetC甲基化转移酶活性通过H2Bub的作用直接增强的关系，表明H2Bub-H3K4me窜扰在真核生物中是保守的。相关论文发表在4月3日的Journal of Biological Chemistry。