FADD调节蛋白激酶C失活的机制
蛋白激酶C（PKC）是G蛋白偶联受体系统中的效应物, 能激活细胞质中的靶酶参与生化反应的调控, 同时也能作用于细胞核中的转录因子, 参与基因表达的调控, 与细胞的生长和分化息息相关。FADD又名Mort,它是一种死亡域蛋白,与Fas胞浆区呈特异性结合,故名Fas相关死亡域蛋白（Fas-associated with death domain protein），FADD是一种胞浆蛋白,死亡受体配体或激动抗体与细胞表面死亡受体结合后,募集FADD,构成信号复合体,转导凋亡信号。

研究发现，FADD除了参与调节PKC的功能，也参与了多种非凋亡有关的细胞内进程。但是在非凋亡进程中，PKC与FADD的相互作用机制目前还不明确。

一般来说，新合成的PKC一般需要经历活化茎环（Activation-loop,A-loop）、转角模体（Turn motif,TM）以及疏水模体（hydrophobic motif,HM）的程序性磷酸化过程才能成熟,获得进一步活化的功能。在这项研究里，南京大学华子春教授课题组发现，FADD参与调节了蛋白激酶C的失活。相关研究成果于5月日发表在The Journal of Biological Chemistry上。

在研究过程中，一种FADD的磷酰基模拟的突变（S9D），促进了TM及HM的脱磷酸化，这表明S9的磷酸化作用负调节了FADD。

PP2A是一种与cPKC脱磷酸化有关的主要的磷酸酶。研究发现，FADD能与PP2A相互作用，而且FADD的缺陷破坏了PP2A介导的cPKC的脱磷酸化作用。

进一步研究表明，FADD缺陷导致了cPKC稳定性及活性增强，反过来促进了细胞骨架重构、运动及趋化性。

总的来说，这些结果表明了FADD一种新的功能：在非凋亡过程中，FADD能够调节cPKC的去磷酸化、稳定性及信号终止。FADD调节蛋白激酶C失活的机制